酶的性质与功能
酵素の性質と働き
酶是降低活化能的生物催化剂，主要成分是蛋白质，只作用于特定底物，有最适温度和最适 pH。低温只是抑制活性，回温后能恢复；高温使酶变性失活，不可逆。
过氧化氢在常温下分解得极慢，滴到切开的生猪肝上却立刻冒出大量气泡；猪肝先煮过再滴，气泡几乎没有。起作用的是猪肝里的过氧化氢酶（カタラーゼ），催化 2H2O2 → 2H2O + O2，煮过之后它就被破坏了。
为什么是这样
化学反应要越过一道能量门槛——活化能（活性化エネルギー）——才能进行。酶（酵素）与反应物（底物，基質）结合后降低了这道门槛，于是反应在体温下就能快速进行。酶本身在反应前后不变，可以反复使用，所以少量的酶就能处理大量底物。
每种酶只作用于特定的底物，称为底物特异性（基質特異性）。原因在酶的立体结构：酶上有一个与底物形状吻合的活性部位，底物结合进去形成酶–底物复合体，反应后产物离开，活性部位又空出来。淀粉酶分解淀粉而不分解蛋白质，胃蛋白酶则相反。
温度升高时分子运动加快，反应变快；但温度过高，酶的立体结构被破坏（变性）而失活，所以酶有最适温度。低温只使反应变慢，结构没有被破坏，回温后活性能恢复；高温造成的变性一般不可逆，冷却后也不能恢复。pH 同样影响活性部位的结构，每种酶有自己的最适 pH。
定量表达
人体内多数酶的最适温度在 35–40 ℃ 左右。最适 pH 因酶而异，并与所在环境相符：胃液中的胃蛋白酶约 pH 2，唾液淀粉酶约 pH 7，胰液中的胰蛋白酶约 pH 8。
酶量一定时，反应速度随底物浓度升高而增大，但逐渐趋于最大值：所有活性部位都被占满后，再加底物也不会更快；此时把酶量加倍，最大速度也加倍。与底物结构相似的物质抢占活性部位，叫竞争性抑制（競争的阻害），底物足够多时影响变小；抑制物结合在活性部位以外、改变酶的形状，叫非竞争性抑制（非競争的阻害），底物再多最大速度也下降（见图）。
有些酶需要低分子的辅酶（補酵素）才能起作用。把酵母榨汁装入透析袋，辅酶透过半透膜，酶蛋白留在袋内，两部分单独都没有活性，混合后恢复；辅酶耐热，酶蛋白不耐热。代谢途径的最终产物抑制前段某个酶的现象叫反馈调节，这类酶多为在活性部位以外另有调节部位的别构酶（アロステリック酵素）。
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