蛋白质的结构与性质

为什么是这样

蛋白质由氨基酸连接而成。每个氨基酸的中心碳原子上连着氨基（–NH₂）、羧基（–COOH）、一个氢原子和一个侧链（側鎖）。构成蛋白质的氨基酸有 20 种，区别全在侧链：有的亲水，有的疏水，有的带电，有的含硫。一个氨基酸的羧基与下一个氨基酸的氨基之间脱去一分子水，形成肽键（ペプチド結合），许多氨基酸这样连成多肽链。

氨基酸的排列顺序称为一级结构，由基因的碱基序列决定。多肽链的局部借主链之间的氢键卷成螺旋状的 α 螺旋，或折成平行排列的 β 折叠，这是二级结构。整条链再按侧链之间的相互作用折叠成特定的立体形状，即三级结构，其中两个半胱氨酸的硫原子之间形成的二硫键（S–S 结合）特别牢固。由多条多肽链（亚基）组合而成的蛋白质还有四级结构，例如血红蛋白由 4 条多肽链组成。

立体结构主要靠氢键等较弱的相互作用维持，容易被高温、强酸、强碱、某些有机溶剂破坏，这叫变性（変性），变性后失去原有功能叫失活（失活）。变性一般不切断肽键，一级结构仍在，只是折叠乱了。细胞里的分子伴侣（シャペロン）帮助新合成的多肽链正确折叠。

定量表达

计数关系是这一节的定量核心。n 个氨基酸连成一条链，形成 n−1 个肽键，脱去 n−1 分子水；若组成 m 条链，肽键数为 b=n−m。每个位置可以是 20 种氨基酸中的任何一种，所以 n 个氨基酸能排出的序列数是 N=20ⁿ，仅 3 个氨基酸就有 20³=8000 种，这是蛋白质种类极多的原因。

蛋白质的功能多种多样：酶（催化）、抗体（免疫）、血红蛋白（运输氧）、肌动蛋白和肌球蛋白（运动）、胶原蛋白（支持结构）、胰岛素等激素（传递信息）、膜上的通道和受体（物质运输与信号接收）。每一种都依赖特定的立体形状与其他分子结合，后面三节的酶、运输蛋白和受体都是这一原则的展开。